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El descubrimiento fundamental de que la proteína del dominio de muerte asociada a Fas (FADD) enzima convertidora de interleucina-1beta (FLICE)/MACH fue reclutada al complejo de señalización de CD95 por su capacidad de unirse a la molécula adaptadora FADD estableció que esta proteasa tiene un rol en la iniciación de la vía de muerte (Boldin, M. P., Goncharov, T. M., Goltsev, Y. V., y Wallach, D. (1996) Cell 85, 803-815; Muzio, M., Chinnaiyan, A. M., Kischkel, K. C., O'Rourke, K., Shevchenko, A., Ni, J., Scaffidi, C., Bretz, J. D., Zhang, M., Gentz, R., Mann, M., Krammer, P. H., Peter, M. E., y Dixit, V. M. (1996) Cell 85, 817-827). En este informe, describimos el clonaje y la caracterización de un nuevo miembro de la familia de caspasas, un homólogo de FLICE/MACH y Mch4. Debido a que la arquitectura general y la función de esta molécula son similares a las de FLICE, se le ha designado como FLICE2. Es importante señalar que la mitad carboxilo-terminal de la pequeña subunidad catalítica que incluye aminoácidos que se prevén involucrados en la unión al sustrato es distinta. Mostramos que el dominio pro de FLICE2 codifica un dominio efector de muerte funcional que se une al dominio correspondiente en la molécula adaptadora FADD. De acuerdo con este hallazgo, FLICE2 es reclutada a los complejos de señalización de CD95 y del receptor de factor de necrosis tumoral p55 de manera dependiente de FADD. Se sugiere un rol funcional para FLICE2 por el hallazgo de que un mutante del sitio activo de FLICE2 inhibe la apoptosis mediada por CD95 y el receptor de factor de necrosis tumoral. Por lo tanto, FLICE2 está involucrado en la transducción de señales de CD95 y p55.
Vincenz et al. (Sáb,) estudiaron esta cuestión.