La valencia para el ligando del receptor de alta afinidad de IgG Fc de 72 kD presente en los macrófagos monoculares humanos es uno.

Se evaluó la valencia para el ligando del FcR de alta afinidad de 72 kD presente en macrófagos monoculares humanos. Se incubaron licuados de células U937 cuyo FcR de alta afinidad había sido saturado con cantidades equivalentes de 125I-IgG1 kappa e IgG1 lambda sin marcar o con 125I-IgG1 lambda e IgG1 kappa sin marcar con Sepharose-anti-kappa. El ochenta y nueve por ciento del 125I-IgG1 kappa aplicado se unió, mientras que solo el 0.35% del 125I-IgG1 lambda aplicado se unió (promedio de dos experimentos), lo que indica que si los receptores están ocupados con un ligando, los receptores solo se unen a una molécula de ligando a la vez. Se realizaron dos experimentos para mostrar que los receptores estaban ocupados por el ligando. Primero, se agregó un anticuerpo monoclonal dirigido contra el FcR de 72 kD (FcRmab32) a los licuados de células U937 saturados con cantidades iguales de 125I-IgG1 lambda e IgG1 kappa. Este anticuerpo anti-FcR provocó un aumento dependiente de la dosis de siete veces en la cantidad de 125I-IgG1 lambda unida al inmunoadsorbente anti-kappa (presumiblemente mediante el entrelazado de receptores que portan 125I-IgG1 lambda con receptores que portan IgG1 kappa), mientras que los anticuerpos monoclonales (MMA y IV3) dirigidos contra otros dos determinantes en U937 no causaron tal aumento. En el segundo experimento, Sepharose-FcRmab32 adsorbió el 60% del 125I-IgG1 kappa y el 46% del 125I-IgG1 lambda aplicado en un licuado de U937 (que presenta FcR de alta afinidad), mientras que solo se adsorbió el 3% del 125I-IgG1 kappa y el 6% del 125I-IgG1 lambda aplicados en un licuado de K562 (que no presenta FcR de alta afinidad). Interpretamos estos datos como indicativos de que en solución detergente la valencia del FcR de alta afinidad en células U937 es uno.