Las variaciones de la cadena ligera alcalina de miosina y de la cadena pesada se correlacionan con la velocidad de acortamiento alterada de fibras musculares esqueléticas aisladas.

Este estudio examina la heterogeneidad del isoenzima de miosina (en términos de cadenas ligeras alcalinas y cadenas pesadas de miosina) entre las fibras musculares esqueléticas del conejo y correlaciona estas diferencias de isoenzimas con las diferencias en una propiedad contráctil, la velocidad de acortamiento sin carga, de las fibras. Las velocidades medias de acortamiento sin carga (pCa 4.3; 12 grados C) fueron las siguientes: fibras IIb del psoas, 2.07 longitudes de fibra/s (n = 25); fibras tibiales anteriores (IIb), 1.63 longitudes de fibra/s (n = 18); fibras vasto intermedio IIa, 0.98 longitudes de fibra/s (n = 15); fibras (IIa) de tibial anterior estimuladas crónicamente, 0.86 longitudes de fibra/s (n = 16). Los mapas peptídicos de las miosinas mostraron que las cadenas pesadas de miosina de los dos grupos de fibras IIb eran indistinguibles entre sí, pero diferentes de las cadenas pesadas de las fibras IIa. Sin embargo, la diferencia en la velocidad máxima de acortamiento de los dos grupos de fibras IIb se correlacionó con una diferencia en la relación de cadenas ligeras alcalinas deducida de la relación de intensidad de isoformas de miosina separadas por electroforesis en gel bajo condiciones no desnaturalizantes. Las fibras vasto intermedio (IIa) y tibial anterior (IIa) estimuladas crónicamente eran indistinguibles en términos de velocidades de acortamiento sin carga o contenidos de isoenzimas de miosina. Las fibras del sóleo contenían solo miosina de contracción lenta. Así, entre las fibras que contenían una variedad de isoenzimas de miosina, las diferencias en las velocidades de acortamiento se correlacionaron con la relación de cadenas ligeras alcalinas, el tipo de cadena pesada de miosina, o una combinación de ambos.