Modelo molecular del canal de sodio del potencial de acción.

Se desarrollaron modelos estructurales secundarios y terciarios de segmentos transmembrana del canal de sodio a partir de su secuencia primaria recientemente determinada en Electrophorus electricus. El modelo tiene cuatro dominios homólogos, y cada dominio tiene ocho segmentos transmembrana homólogos, S1 a S8. Cada dominio contiene tres segmentos relativamente apolares (S1, S2 y S3) y dos segmentos muy apolares (S5 y S8), todos postulados como hélices alfa transmembrana. Los segmentos S4 tienen residuos cargados positivamente, principalmente argininas, en cada tercer residuo. El revestimiento del canal modelo está formado por cuatro hélices alfa transmembrana S4 y cuatro segmentos S7 cargados negativamente. Se postula que los segmentos S7 son hélices alfa anfipáticas cortas y parcialmente transmembrana en tres dominios y una cadena beta en el último dominio. Los segmentos S7 son precedidos por segmentos apolares cortos (S6) postulados como hélices alfa en tres dominios y una cadena beta en el último dominio. Las cadenas laterales cargadas positivamente de S4 forman puentes salinos con las cadenas laterales cargadas negativamente en S7 y cerca de los extremos de S1 y S3. Se postulan segmentos extracelulares que contienen 5 de los 10 sitios potenciales de N-glicosilación que conectan S5 con S6. La activación del canal puede involucrar un mecanismo de 'tornillo helicoidal' en el que las hélices S4 rotan alrededor de sus ejes mientras se mueven hacia la superficie extracelular.