Estructura y expresión del receptor humano de IgG FcRII(CD32). La heterogeneidad funcional está codificada por los productos de múltiples genes que se empalman alternativamente.

La heterogeneidad estructural del receptor humano de baja afinidad para IgG, FcRII(CD32), se ha elucidado mediante la aislamiento, caracterización y expresión de clones de ADNc derivados de RNA mieloide y linfoide. Estos clones predicen secuencias de aminoácidos consistentes con glicoproteínas de membrana integral con dominios de membrana de un solo paso. Los dominios extracelulares muestran homología de secuencia con otros receptores Fc gamma y miembros de la familia de supergenes de Ig. Un mínimo de tres genes (Fc gamma RIIa, IIa' y Fc gamma RIIb) codifican estos transcritos, que demuestran dominios extracelulares y de membrana altamente relacionados. IIa/IIa' difieren sustancialmente en el dominio intracitoplasmático de IIb. El empalme alternativo del gen IIb genera una mayor heterogeneidad en los dominios NH2 y COOH terminales de las proteínas predichas. La comparación con los homólogos murinos de estas moléculas revela un alto grado de conservación entre los productos de uno de estos genes, Fc gamma RIIb, y el gen beta murino en secuencia primaria, patrón de empalme y distribución tisular. En contraste, la secuencia de IIa' indica su relación con los genes similares a beta, con una mutación que da lugar a un nuevo dominio citoplasmático, mientras que IIa es un quimera de genes similares a alfa y beta. La expresión de estas moléculas de ADNc mediante transfección resulta en la aparición de moléculas de unión a IgG que presentan los epitopos definidos por los mAbs FcRII(CD32) descritos anteriormente.