La proteína exocrina tripsinógeno se dirige a los gránulos secretorios de una línea celular endócrina: estudios mediante transferencia génica.

La proteína exocrina tripsinógeno aniónico de rata ha sido expresada y se secreta de la línea celular tumoral murina de la glándula pituitaria anterior AtT-20. Examinamos qué vía secretoria toma el tripsinógeno hacia la superficie de esta línea celular derivada de tejido endócrino. La vía "constitutiva" externaliza proteínas rápidamente y en ausencia de un estímulo externo. En la vía alternativa, "regulada", las proteínas se almacenan en gránulos secretorios hasta que las células son estimuladas a secretar con 8-Br-cAMP. Sobre la base de la localización por inmunofluorescencia indirecta, estimulación de liberación y fraccionamiento subcelular, encontramos que el tripsinógeno está dirigido a la vía secretoria regulada en las células AtT-20. En contraste, la laminina, una glicoproteína secretoria endógena, se demuestra que es secretada de manera constitutiva. Por lo tanto, parece que el aparato de transporte para la vía secretoria regulada en células endócrinas puede reconocer no solo prohormonas endócrinas, sino también la proteína exocrina tripsinógeno, lo que sugiere que un mecanismo de clasificación similar es utilizado por células endócrinas y exocrinas.