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El factor de crecimiento derivado de plaquetas humano (PDGF) está compuesto principalmente por dos cadenas polipeptídicas (PDGF-AB). Todas las tres posibles formas diméricas de PDGF—es decir, PDGF-AA, PDGF-BB y PDGF-AB—existen en la naturaleza. Hemos utilizado dos homodímeros de PDGF recombinantes para determinar los roles de cada isoforma en la activación del reciclaje de fosfatidilinositol en células musculares lisas vasculares (VSMC) aisladas de la aorta torácica de rata, su efecto mitogénico sobre VSMC y su efecto vasoconstrictor sobre tiras intactas de tejido vascular aórtico. Se utilizaron tres bloqueadores de canales de Ca2+, nifedipino, verapamilo y diltiazem, como antagonistas para investigar los cambios dependientes de PDGF mediado por los homodímeros. PDGF-BB tuvo una mayor eficacia que PDGF-AA en la liberación de inositol 1,4,5-trisfosfato, en la formación de diacilglicerol y en la movilización de Ca2+, lo cual también se asoció con actividad vasoconstrictora y mitogenicidad efectiva. PDGF-AA, por otro lado, fue más potente que PDGF-BB en estimular la proteína quinasa C. En todos los casos, la activación del reciclaje de fosfatidilinositol por los dos homodímeros fue inhibida por los bloqueadores de canales de Ca2+.
Block et al. (Sat,) estudiaron esta pregunta.
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