Cambios estructurales en la melitina y calmodulina al formarse el complejo y su modulación por el calcio

En presencia de Ca2+, la calmodulina forma un complejo 1:1 de alta afinidad (Kd = 3 nM) con la melitina, un péptido del veneno de abeja; en presencia de ácido etilenediaminotetraacético, se forma un segundo tipo de complejo, de afinidad mucho más baja. La formación del complejo de alta afinidad dependiente de Ca2+ aumenta el contenido de hélice alfa de la melitina del 5 al 72%. Siempre que el Ca2+ esté presente, la interacción entre los dos péptidos conduce a cambios significativos en el entorno de al menos un residuo de tirosina de la calmodulina, medidos mediante dicroscopía circular en UV cercano. En ausencia de Ca2+, la calmodulina se une a dos moléculas de melitina con un Kd de aproximadamente 10 microM; a concentraciones más altas de melitina libre, ocurren uniones adicionales (de hasta 5 moles de melitina/mol de calmodulina), con la consiguiente desnaturalización de la calmodulina. En presencia de 4.0 M de urea, los complejos de baja afinidad formados en ausencia de Ca2+ se disocian, debido a la desnaturalización de la calmodulina sin metales, mientras que las señales espectroscópicas del complejo de alta afinidad dependiente de Ca2+ no se ven afectadas. (RESUMEN TRUNCADO A 250 PALABRAS)