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La estructura de la tiazol sintasa (Thi4) de Saccharomyces cerevisiae fue determinada a una resolución de 1.8 A. Thi4 existe como un octámero con dos monómeros en la unidad asimétrica. La estructura revela la presencia de un adenosina difosfo-5-(beta-etil)-4-metiltiazol-2-ácido carboxílico de forma estrechamente unida en el sitio activo. La aislación de este producto de reacción identifica el NAD como el precursor más probable y proporciona las primeras perspectivas mecanicistas sobre la biosíntesis del tiazol de la tiamina en eucariotes. Adicionalmente, la estructura de Thi4 revela la primera estructura proteica con un dominio GR(2) que se une al NAD en lugar de al FAD, planteando preguntas interesantes sobre cómo esta proteína evolucionó de una flavoenzima a una enzima que se une al NAD.
Jurgenson et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.