Modos de amida I de tripeptidos: reconstrucción de la matriz Hessiana y efectos de isótopos

Para siete conformaciones representativas de tripeptidos, realizamos optimizaciones geométricas ab initio y análisis vibracionales. Utilizando el método de reconstrucción de la matriz Hessiana desarrollado en este documento, se calcularon tanto las constantes de fuerza de acoplamiento diagonales como las off-diagonales de un tripeptido dado, y se discutió la relación entre la conformación tridimensional y la frecuencia del modo local de amida I. Se elucidaron los efectos del etiquetado isotópico sobre ambos modos local de amida I y normales. Se encontró que la longitud del enlace C=O de un péptido dado, que representa la distorsión estructural inducida por péptidos vecinos, es proporcional linealmente a la frecuencia del modo local de amida I. Se discute un modelo teórico para predecir las frecuencias del modo local de amida I y se compara con los resultados de cálculos ab initio.