Clasificación integral de ATPasas ABC y su radiación funcional en dinámicas nucleoproteicas y sistemas de conflicto biológico

Las ATPasas ABC forman uno de los clados más grandes de enzimas P-loop NTPasa que catalizan la hidrólisis de ATP y utilizan su energía libre para una sorprendente variedad de funciones, desde el transporte hasta las dinámicas nucleoproteicas. Utilizando análisis de secuencias y estructuras sensibles con genómica comparativa, por primera vez proporcionamos una clasificación integral de la superfamilia de ATPasas ABC. Las ATPasas ABC desarrollaron características estructurales que las distinguen sin ambigüedades de otras NTPasas P-loop, como una alternativa a la catálisis basada en el dedo de arginina. Al menos cinco y hasta ocho clados distintos de ATPasas ABC se reconstruyen como presentes en el último ancestro común universal. Pasaron por distintas fases de innovación estructural con la aparición de inserciones que constituyen interfaces de unión conservadas para proteínas o ácidos nucleicos y la adopción de una configuración toroidal dimérica única para el enhebrado de ADN. Específicamente, varios clados también se han radiado extensamente en sistemas de conflicto contra invasores donde sirven como componentes sensoriales y energéticos dependientes de nucleótidos que regulan una diversidad de efectores (incluyendo algunos previamente no reconocidos) que actúan de forma independiente o junto con sistemas de restricción-modificación. Presentamos un mecanismo unificado para la función de ATPasa ABC en sistemas dispares como edición de ARN, traducción, metabolismo, reparación de ADN y conflictos biológicos, y algunos reclutamientos inesperados, como las ATPasas MutS en el metabolismo secundario.