Efecto de la desnaturalización en la susceptibilidad de las proteínas a la fosforilación enzimática

Se encontró que la lisozima de clara de huevo de pollo desnaturalizada por calor y el derivado maleylado carboximetilado reducido de esta proteína sirven como sustratos para la quinasa de proteínas dependiente de AMP cíclico en músculo esquelético de conejo. La forma nativa de la proteína no fue un sustrato. Se incorporaron dos grupos fosforilo por mol de lisozima en la reacción. Se determinó que los grupos fosforilo estaban unidos a la serina 24 y la serina 50 en la proteína modificada. La serina 24 fue fosforilada aproximadamente 3 veces más rápido que la serina 50. Los derivados maleylados carboximetilados reducidos de la albúmina sérica bovina, la fosforilasa b y la creatina quinasa también sirvieron como sustratos para la quinasa de proteínas, mientras que sus formas nativas no lo hicieron. El derivado maleylado carboximetilado reducido de la subunidad inhibitoria de la troponina fue un sustrato peor que la forma nativa de la proteína. Las histonas F1 y F2b maleyladas también fueron sustratos peores que las formas no derivatizadas. Se discute la importancia de estos experimentos en relación con la especificidad de la quinasa de proteínas dependiente de AMP cíclico.