Chaperonas y Catalizadores: Cómo las Vías de Presentación de Antígenos Enfrentan la Necesidad Biológica

El reconocimiento inmune por linfocitos T y células asesinas naturales (NK) depende en gran medida de la identificación de moléculas MHC en la superficie celular que portan péptidos generados a partir de vías endógenas (MHC I) o exógenas (MHC II). Esta revisión se centra en las moléculas MHC I que se pliegan de manera coordinada para unirse a péptidos propios o extraños para dicha exhibición en la superficie. La carga de péptidos ocurre en una vía de presentación de antígenos que incluye ya sea el complejo de carga de péptidos multimolecular (PLC) o una chaperona/catalizador de cadena sencilla, la proteína de unión TAP, relacionada, TAPBPR, que imita un componente clave del PLC, tapasin. Estudios estructurales y dinámicos recientes de TAPBPR revelan detalles de su función y reflexionan sobre mecanismos comunes a tapasin. Las regiones de conservación estructural entre especies sugieren que TAPBPR y tapasin han evolucionado para satisfacer las complejidades funcionales exigidas por el enorme polimorfismo de las moléculas MHC I. Estudios recientes sugieren que estos dos chaperonas/catalizadores explotan la flexibilidad estructural y la dinámica para estabilizar las moléculas MHC y facilitar la carga de péptidos.