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Los mecanismos que regulan la propagación de señales a través de la vía ERK/MAPK aún se comprenden mal. Se sospecha que varias proteínas desempeñan roles críticos en este proceso. Una de estas es el Supresor de Quinasa de Ras (KSR), un componente previamente identificado en pantallas genéticas dependientes de RAS en Drosophila y Caenorhabditis elegans. Aquí, mostramos que KSR funciona aguas arriba de MEK dentro del módulo ERK/MAPK. En concordancia con esto, encontramos que KSR facilita la fosforilación de MEK por RAF. Además, mostramos que KSR se asocia de manera independiente con RAF y MEK, y que estas interacciones conducen a la formación de un complejo RAF/MEK, posicionando así a RAF en estrecha proximidad con su sustrato MEK. Estos hallazgos sugieren que KSR funciona como un andamiaje que ensambla el par funcional RAF/MEK.
Roy et al. (Fri,) estudiaron esta cuestión.