Una región de la subunidad de 85 kilodalton (kDa) de la fosfatidilinositol 3-quinasa se une a la subunidad catalítica de 110 kDa en vivo.

La fosfatidilinositol (PI) 3-quinasa es un heterodímero que consiste en una subunidad de 85 kDa (p85) y una subunidad de 110 kDa (p110). La subunidad no catalítica de 85 kDa, que contiene dos dominios de homología Src 2 (SH2), un dominio SH3 y un dominio homólogo al extremo carboxilo del producto genético de la región de clúster de ruptura, es conocida por mediar la asociación del complejo de PI 3-quinasa con receptores de factores de crecimiento activados. Demostramos anteriormente que el dominio SH2 C-terminal de p85 es responsable de la interacción de la PI 3-quinasa con el receptor de factor de crecimiento derivado de plaquetas fosforilado. Para definir la región en p85 que dirige la formación del complejo con la subunidad catalítica de PI 3-quinasa, se analizó una serie de mutantes truncados de p85 para su asociación con p110 en vivo. Encontramos que un fragmento de p85 que contiene la región entre los dos dominios SH2 era suficiente para promover la interacción con p110 en vivo. El complejo entre el fragmento de p85 y p110 tenía actividad de PI 3-quinasa que era comparable en magnitud a la actividad de p110 asociado con p85 de longitud completa. La unión con p110 se abolió cuando se interrumpió este dominio en p85. Estos resultados identifican un nuevo elemento estructural y funcional que es responsable de localizar la subunidad catalítica de PI 3-quinasa.