Diffusión lateral de proteínas de membrana transmembrana y enlaces de glicosilfosfatidilinositol: hacia el establecimiento de reglas que rigen la movilidad lateral de las proteínas de membrana.

En la membrana plasmática de las células animales, muchas proteínas de membrana transmembrana presentan movilidades laterales más bajas que las proteínas unidas a glicosilfosfatidilinositol (GPI). Para determinar si el enlace GPI era un determinante importante de la alta movilidad lateral de estas proteínas, medimos la difusión lateral de proteínas de membrana quiméricas compuestas de proteínas normalmente transmembrana que se convirtieron en proteínas unidas a GPI, o proteínas unidas a GPI que se convirtieron en proteínas de membrana transmembrana. Estos estudios indican que el enlace GPI contribuye solo de manera marginal (aproximadamente el doble) a la mayor movilidad de varias proteínas unidas a GPI. El principal determinante de la alta movilidad de estas proteínas reside, en cambio, en el dominio extracelular. Proponemos que la falta de interacción del dominio extracelular de esta clase de proteínas con otros componentes de la superficie celular permite una difusión que está restringida solo por la difusión del ancla de la membrana. En contraste, las interacciones de la superficie celular del ectodominio de proteínas de membrana transmembrana, ejemplificadas por la glicoproteína G del virus de estomatitis vesicular, reducen sus coeficientes de difusión lateral en casi 10 veces con respecto a muchas proteínas unidas a GPI.