Acetilación de la serina NH2-terminal de la prostaglandina sintasa por aspirina.

La aspirina (ácido acetilsalicílico) inhibe la síntesis de prostaglandinas al acetilar una porción del sitio activo de la enzima, prostaglandina sintasa. En el presente estudio, se ha demostrado que el sitio de acetilación es un residuo de serina en el extremo NH2 de la enzima. Se preparó una enzima 3Hacetil purificada a partir de homogenizados de vesículas seminales tratados con acetil-3Haspirina. El enlace de 3Hacetato a la proteína fue estable al hidroxilamina, lo que indica un enlace N-acetilo. La enzima 3Hacetil fue fragmentada secuencialmente con bromuro de cianógeno, tripsina y pronasa. El material 3H aislado del digestado de pronasa se identificó como N-acetilserina. Este hallazgo indica que la porción oxigenasa de la prostaglandina sintasa tiene una serina NH2-terminal que está involucrada en la actividad enzimática y es susceptible a la acetilación por aspirina.