La proteína quinasa dependiente de cAMP tipo II está localizada en entornos subcelulares específicos a través de la unión del dímero de la subunidad regulatoria (RII) a las proteínas de anclaje de RII. Un análisis asistido por computadora de la estructura secundaria, realizado en cuatro secuencias de proteínas de anclaje de RII (la proteína asociada a microtúbulos 2, P150, y dos proteínas tiroideas Ht 21 y Ht 31), ha identificado regiones comunes de aproximadamente 14 residuos que muestran altas probabilidades de formar hélices anfipáticas. La región potencial de hélice anfipática de Ht 31 (Leu-Ile-Glu-Glu-Ala-Ala-Ser-Arg-Ile-Val-Asp-Ala-Val-Ile) se encuentra entre los residuos 494 y 507. Un fragmento de 318 aminoácidos expresado en bacterias, Ht 31 (418-736), que contiene la región de hélice anfipática, pudo unirse a RII alpha. La mutagénesis dirigida por sitio diseñada para interrumpir la estructura secundaria en la hélice de unión putativa redujo drásticamente la unión. Específicamente, la sustitución de prolina por Ala-498 disminuyó significativamente la unión a RII alpha, y una mutación similar de Ile-502 o Ile-507 anuló la interacción. La mutación de Ala-522 a prolina, que se encuentra fuera de la región de hélice anfipática predicha, no tuvo efecto en la unión a RII alpha. Estos datos sugieren que las proteínas de anclaje interactúan con RII alpha a través de un motivo de unión de hélice anfipática.
Carr et al. (1991) estudiaron esta cuestión.
Synapse has enriched 5 closely related papers on similar clinical questions. Consider them for comparative context: