Estructura cristalina de la superóxido dismutasa de Cu,Zn bovina a una resolución de 3 A: rastreo de cadenas y ligandos metálicos.

Se ha calculado un mapa de densidad electrónica a una resolución de 3 angstrom para la superóxido dismutasa de Cu2+, Zn2+ de eritrocitos bovinos y se ha trazado el curso de la cadena principal. La característica estructural predominante es un barril de 8 hebras de lámina beta plegada antiparalela. Presenta una sección helicoidal muy corta y dos bucles largos de estructura no repetitiva. El Cu y el Zn están unidos entre los bucles y un lado del barril beta y se encuentran a una distancia de aproximadamente 6 Angstrom, con un ligando de histidina común. El Cu tiene cuatro ligandos de histidina en un plano cuadrado algo distorsionado, y el Zn tiene tres histidinas y un aspartato en una disposición aproximadamente tetraédrica. Los dos cobres de un dímero están separados por aproximadamente 34 Angstrom. Las dos subunidades tienen esencialmente la misma conformación y poseen una amplia área de contacto que involucra principalmente interacciones de cadenas laterales hidrofóbicas. El patrón de plegamiento general de la cadena polipeptídica es muy similar al de un dominio de inmunoglobulina.