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Tlg1p y Tlg2p, miembros de la familia de sintaxinas SNARE en levadura, han sido implicados tanto en la endocitosis como en la retención de marcadores del Golgi tardío. Hemos investigado las funciones de estas y de las otras sintaxinas endocíticas Pep12p y Vam3p. Notablemente, el crecimiento es posible en ausencia de las cuatro proteínas. En ausencia de las demás, Pep12p y Tlg1p pueden crear endosomas accesibles al colorante de trazado endocítico FM4-64. Sin embargo, aunque Pep12p es necesario para la internalización inducida por el ligando del receptor del factor alfa y su paso a través de membranas que contienen Pep12p hacia la vacuola, Tlg1p no lo es. En contraste, Tlg1p es necesario para la correcta localización de la subunidad catalítica de quitina sintasa III (Chs3p) al cuello de la yema, un proceso que implica endocitosis y entrega polarizada de Chs3p. En células de tipo salvaje, Chs3p internalizada cofractiona con Tlg1p y Tlg2p, y en una cepa que carece de las otras sintaxinas endocíticas, ya sea Tlg1p o Tlg2p es suficiente para la correcta localización de la enzima. Pep12p no es ni necesario ni suficiente para este proceso. Concluimos que hay dos rutas endocíticas en levaduras que pueden operar independientemente y que Tlg1p se encuentra en la unión de una de estas con la vía exocítica polarizada.
Holthuis et al. (Tue,) estudiaron esta cuestión.
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