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कोशिकीय वातावरण में अत्यधिक उच्च सांद्रता में उपस्थित प्रोटीन (100 मिग्रा/मिलीलीटर से अधिक) और भीड़भाड़ वाले साइटोप्लाज्म में कार्यरत होते हैं, अक्सर संघटन के विशाल चुनौतियों का सामना करते हैं जो वृद्धावस्था का पैथोलॉजिकल चिह्न हैं और मानव बीमारियों की बढ़ती श्रेणी के लिए महत्वपूर्ण रूप से जिम्मेदार हैं। यहाँ हम एक पूरक गीले-लैब प्रयोग और आण्विक अनुकरण का संयुक्त प्रयास करते हैं ताकि एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP) की प्रोटीन संघटन के घुलनशीलता के रूप में संभावित क्षमता को समझ सकें। हम दिखाते हैं कि ATP संघटन-प्रवण अंतर्निहित अव्यवस्थित प्रोटीन Aβ40 की संघटन को रोकता है और पूर्व-निर्मित संघटन के विरूपण को बढ़ावा देता है। कंप्यूटर अनुकरण ATP की घुलनशीलता की भूमिका को प्रोटीन की संरचनात्मक लचीलापन को मोड़ने की उसकी क्षमता से जोड़ता है। हम दिखाते हैं कि ATP पारंपरिक रासायनिक हाइड्रोट्रोप्स की तुलना में प्रोटीन संघटन का एक श्रेष्ठ जैविक घुलनशीलता के रूप में रखा गया है, संभावित रूप से प्रोटीन-घनन से संबंधित बीमारियों में चिकित्सीय हस्तक्षेप में आशाएँ रखता है। इसकी पारंपरिक ऊर्जा मुद्रा के रूप में गतिविधि से परे, ATP का एम्फीफिलिक स्वभाव प्रोटीन-विशिष्ट इंटरैक्शन को सक्षम बनाता है जो कोशिकीय प्रक्रियाओं में ATP की दक्षता को बढ़ाएगा।
सारकार एट अल। (मंगलवार,) ने इस प्रश्न का अध्ययन किया।
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