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सार जीवित जीव, बैक्टीरिया से जानवरों तक, विकास के दौरान फॉस्फेट को जमा करने और संग्रहीत करने के अपने तरीके विकसित किए हैं, विशेष रूप से बैक्टीरिया में पॉलीफॉस्फेट (polyP) ग्रानुलों के रूप में। पॉलीP का फॉस्फेट में अपघटन फॉस्फोरस चक्रीकरण में शामिल है, और एक्सोपॉलीफॉस्फेटेस (PPX) बैक्टीरिया में पॉलीP अपघटन के लिए मुख्य एंजाइम है। इसलिए, PPX की संरचना की समझ पॉलीP अपघटन तंत्र को प्रकट करने के लिए महत्वपूर्ण है। यहाँ, पाया गया है कि PPX की संरचना विभिन्न बैक्टीरिया के बीच ɑ-हेलिकल इंटरडोमेन लिंकर्स (ɑ-लिंकर) की लंबाई में भिन्नता है, जो उनके एंजाइमेटिक गतिविधि और थर्मोस्टेबिलिटी के साथ नकारात्मक रूप से संबंधित है - जिनमें छोटे ɑ-लिंकर होते हैं, उनकी पॉलीP अपघटन क्षमता अधिक होती है। इसके अलावा, छोटे ɑ-लिंकर वाले कृत्रिम DrPPX म्यूटेंट पॉलीP बाइंडिंग के लिए अधिक कॉम्पैक्ट पॉकेट्स और मजबूत सबयूनिट इंटरएक्शन होते हैं, साथ ही DrPPX वाइल्ड टाइप की तुलना में उच्च एंजाइमेटिक दक्षता (k cat / K m) होती है। डीनोकॉक्स-थर्मस में, थर्मोफिलिक प्रजातियों के PPXs में छोटे ɑ-लिंकर होते हैं और उच्च तापमान (70 °C) पर उनकी उत्प्रेरक क्षमता को बनाए रखते हैं, जो थर्मोफिलिक प्रजातियों को उच्च तापमान वाले वातावरण में पॉलीP का उपयोग करने में मदद कर सकता है। ये निष्कर्ष PPXs के इंटरडोमेन लिंकर लंबाई-निर्भर विकास में अंतर्दृष्टि प्रदान करते हैं, जो प्राकृतिक विकास के दौरान फॉस्फोरस चक्रीकरण के लिए एंजाइमेटिक अनुकूलन और एंजाइम के तार्किक डिजाइन पर प्रकाश डालते हैं।
डाई एट अल। (सोम,) ने इस प्रश्न का अध्ययन किया।