गौण लैक्टोफेरिन के तीन ट्रिप्टिक पचाए गए कार्यात्मक अणुओं की तैयारी और जीवनाणुविज्ञान क्रिया

लैक्टोफेरिन एक 80 kDa बिलोबल, लोहे को बांधने वाला ग्लाइकोप्रोटीन है जो मुख्य रूप से जीवनाणुविज्ञान में होता है। आंत में विभिन्न प्रोटीज़ द्वारा लैक्टोफेरिन का हाइड्रोलाइसिस कई कार्यात्मक खंडों को उत्पन्न करता है जिनका अणु आकार और गुण भिन्न होते हैं। यहाँ, गौण लैक्टोफेरिन नासिका में उपस्थित प्रमुख एंजाइम ट्रिप्सिन द्वारा हाइड्रोलाइज किया गया है, जिससे लगभग 21 kDa, 38 kDa और 45 kDa के तीन कार्यात्मक अणु उत्पन्न हुए हैं। अणुओं को आयन विनिमय और जैल फ़िल्ट्रेशन क्रोमैटोग्राफ़ी का उपयोग करके शुद्ध किया गया है और N-टर्मिनल अनुक्रमण का उपयोग करके पहचाना गया है, जो दर्शाता है कि जबकि 21 kDa अणु N2 डोमेन (21LF) से मेल खाता है, 38 kDa संपूर्ण C-लंबाई (38LF) का प्रतिनिधित्व करता है और 45 kDa N-लंबाई के N1 डोमेन का एक हिस्सा है जो C-लंबाई से जुड़ा हुआ है (45LF)। 21LF, 38LF और 45LF की लोहे को बांधने और छोड़ने की विशेषताओं का अध्ययन और तुलना की गई है। विभिन्न प्रजातियों से LF के अपघटन स्थलों के भागों का अनुक्रम और संरचना विश्लेषण किया गया है। इन तीन अणुओं की बैक्टीरिया उपभेदों, जैसे कि Streptococcus pyogenes, Escherichia coli, Yersinia enterocolitica और Listeria monocytogenes के खिलाफ प्रतिरोधक विशेषताओं का मूल्यांकन किया गया था। अणुओं की एंटीफंगल क्रिया का भी Candida albicans के खिलाफ मूल्यांकन किया गया। यह किसी भी प्रजाति से लैक्टोफेरिन के ट्रिप्सिन-क्लेव्ड कार्यात्मक अणुओं के जीवनाणुविज्ञान क्रियाओं पर पहला रिपोर्ट है।