प्रोटीन में सिस्टीन अवशेषों की मजबूत जल-निष्क्रिय प्रकृति

डिसल्फाइड-बॉन्डिंग सिस्टीन (CysSS) और मुक्त सिस्टीन (CysSH) अवशेषों के बीच के अंतर को ज्ञात संरचना वाले प्रोटीन में दोनों प्रकार के अवशेषों के सांख्यिकीय वितरण का विश्लेषण करके जांचा गया। आश्चर्यजनक रूप से, CysSH अवशेषों में CysSS अवशेषों की तुलना में अधिक मजबूत जल-निष्क्रियता दिखाई देती है। CysSH के थियोल समूह (गंधक परमाणु) के साथ संपर्क में आने वाले परमाणुओं का विस्तृत सर्वेक्षण दर्शाता है कि वे संख्या और विविधता में आइसोल्यूसीन के मीथिल समूह के परमाणुओं के समान होते हैं, लेकिन ये सेरीन के हाइड्रॉक्सिल समूह के परमाणुओं से काफी भिन्न होते हैं। इसके अलावा, ज्ञात प्रोटीन संरचनाओं की 3डी-प्रोफ़ाइल तालिका का उपयोग करके एमिनो एसिड के बीच के संबंधों का भी निर्धारण किया गया। CysSH जल-निष्क्रिय क्लस्टर में, Met, Trp, और Tyr जैसे अवशेषों के साथ स्थित था, और यह स्पष्ट रूप से ध्रुवीय क्लस्टर में Ser और Thr से अलग था। इन परिणामों से यह संकेत मिलता है कि मुक्त सिस्टीन प्रोटीन में मजबूत जल-निष्क्रिय और जल-प्रेमी अवशेषों के रूप में व्यवहार करते हैं।