कोलेजन टाइप I में एक इंटीग्रिन α2β1-बंधने वाली साइट की पहचान जिसमें एक आवश्यक GER अनुक्रम होता है

कोलेजन टाइप I से निकले हुए अंश alpha1(I)CB3 को प्लेटलेट कोलेजन रिसीप्टर इंटीग्रिन अल्फा2बीटा1 को माता-पिता कोलेजन के रूप में प्रभावी रूप से पहचानने के लिए जाना जाता है, हालांकि इसमें प्लेटलेट-एकत्रित गतिविधि की कमी है। हमने इस अंश को सात ओवरलैपिंग पेप्टिड्स के रूप में संश्लेषित किया है जो स्वचालित रूप से ट्रिपल हेलिक्स में एकत्र होते हैं। शुद्ध अल्फा2 बीटा1 और पुनःसंयुक्त अल्फा2 A-डोमेन से बंधने की उनकी क्षमता के आधार पर, और अल्फा2 बीटा1-मीडियेटेड सेल अडेशन का समर्थन करने की उनकी क्षमता के आधार पर, हमने दो पेप्टिड्स, CB3(I)-5 और -6, की पहचान की, जिनमें एक अल्फा2 बीटा1 पहचान साइट है। पेप्टाइड CB3(I)-5/6, जिसमें पेप्टाइड्स 5 और 6 के बीच ओवरलैप अनुक्रम शामिल है, के संश्लेषण ने हमें 15-रेसिड्यू अनुक्रम, GFP*GERGVEGPP*GPA (जहाँ P* हाइड्रॉक्सीप्रोलाइन का प्रतिनिधित्व करता है), में बंधने वाली साइट का पता लगाने की अनुमति दी, जो कोलेजन टाइप I अल्फा1 श्रृंखला के अवशेष 502-516 के अनुरूप है। GER ट्रिपलेट में गुलेल और आर्ग अवशेष पहचान के लिए आवश्यक पाए गए क्योंकि किसी भी अवशेष को एला के साथ बदलने से अल्फा2 A-डोमेन बंधने की हानि हुई। विपरीत रूप से, GVE में गुलेल के प्रतिस्थापन ने बंधने को कम नहीं किया, बल्कि इसे थोड़ा बढ़ा दिया। हम यह पता करने में असफल रहे कि पेप्टाइड CB3(I)-2 जिसमें संभावित अल्फा2 बीटा1 पहचान अनुक्रम DGEA है, अल्फा2 बीटा1 की महत्वपूर्ण पहचान के लिए। पेप्टाइड्स CB3(I)-1 से -6, साथ ही पेप्टाइड CB3(I)-5/6, ने अच्छी प्लेटलेट-एकत्रित गतिविधि प्रदर्शित की, कुछ मामलों में कोलेजन से बेहतर। हालाँकि, पेप्टाइड CB3(I)-7 निष्क्रिय था, जो इस निष्क्रियता के लिए एक बाधित तत्व की उपस्थिति का संकेत देता है जिससे माता-पिता alpha1(I)CB3 अंश की एकत्रित गतिविधि की कमी हो सकती है।