Key points are not available for this paper at this time.
आनुवंशिक, जैव रासायनिक और स्पेक्ट्रोस्कोपिक अध्ययनों ने एक इंट्रासेल्युलर प्रोटीन के लिए एक नए कार्य को स्थापित किया है, अर्थात् एक लक्षित एंजाइम की सक्रिय साइट में कॉपर सहकारक (कॉफ़ेक्टर) का मार्गदर्शन करना और उसे प्रविष्ट कराना। इन नए प्रोटीनों के अध्ययनों ने कॉपर फिजियोलॉजी के एक मौलिक पहलू का खुलासा किया है, अर्थात् कॉपर पृथक्करण (सीक्वेस्ट्रेशन) के लिए साइटोप्लाज्म की व्यापक अति-क्षमता। इस खोज ने इंट्रासेल्युलर कॉपर ट्रैफिकिंग प्रोटीन्स के यांत्रिक, ऊर्जावान और संरचनात्मक पहलुओं को रेखांकित किया। कॉपर चैपरोन की एक प्रमुख विशेषता चैपरोन और उसके लक्षित एंजाइम के बीच प्रोटीन फोल्ड की समानता है। हालांकि, प्रत्येक भागीदार द्वारा प्रस्तुत सतह अवशेष काफी भिन्न हैं, और इन इंटरफेसों की पूरकता से संबंधित कुछ शुरुआती निष्कर्षों ने यांत्रिक अंतर्दृष्टि प्रदान की है। कॉपर चैपरोन विशिष्ट प्रोटीन-बाइंडिंग साइटों में धातु स्थानांतरण के लिए सक्रियण अवरोध (एक्टिवेशन बैरियर) को कम करते प्रतीत होते हैं। जिस तरह से वे धातु प्रविष्टि को सुगम बनाते हैं, उसमें धातु दाता और स्वीकर्ता साइटों को एक-दूसरे के निकट डॉक करना शामिल प्रतीत होता है। यद्यपि इसका सटीक तंत्र अभी भी पूरी तरह स्पष्ट नहीं है, लेकिन ऐसा प्रतीत होता है कि धातु स्थानांतरण के लिए एक कम सक्रियण अवरोध धातु-बाइंडिंग साइट के निकट ही उपसहसंयोजक-सहसंयोजक (कोऑर्डिनेट-सहसंयोजक), इलेक्ट्रोस्टैटिक और हाइड्रोजन बॉन्डिंग अंतःक्रियाओं के नेटवर्क द्वारा प्राप्त किया जाता है।
Huffman et al. (Fri,) ने इस प्रश्न का अध्ययन किया।
Synapse has enriched 5 closely related papers on similar clinical questions. Consider them for comparative context: