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रिकॉम्बिनेंट अनुप्रस्थ आधारित विविध परमाणु राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन कण (hnRNP) प्रोटीन A1 को न्यूक्लियर प्रोटीन/हिस्टोन प्रोटीन मेथिलेज I राजपुरोहित, ली, पार्क, पैक और किम (1994) J. Biol. Chem. 269, 1057-1082 द्वारा एंजाइमेटिक मेथाइलेट किया गया और कई भौतिक-रासायनिक गुणों पर मेथाइलेशन का प्रभाव अध्ययन किया गया। न्यूक्लिक एसिड के प्रति मेथाइलेटेड और अनुप्रस्थ प्रोटीन A1 की सापेक्ष बाइंडिंग-ऐफिनिटी काफी अलग थी। यह प्रोटीन A1 के एकल-स्ट्रैंडेड DNA/सेल्युलोज कॉलम पर प्रवाहित होने के व्यवहार द्वारा देखा गया; बंधे हुए प्रोटीन A1 को मुक्त करने के लिए आवश्यक NaCl की सांद्रता मेथाइलेटेड के लिए 0.59 M और अनुप्रस्थ के लिए 0.63 M थी। आइसोइलेक्ट्रोफोकसिंग का उपयोग करते हुए, मेथाइलेटेड और अनुप्रस्थ प्रोटीन के pI मान क्रमशः 9.41 और 9.48 पाए गए। कॉलिफेज MS2-RNA की उपस्थिति में प्रोटीन A1 का अधिकतम फ्लोरेसेंस क्वेंचिंग मेथाइलेटेड के साथ 40% और अनुप्रस्थ के साथ 45% पाया गया। जब दोनों प्रकार के प्रोटीन A1 को नियंत्रणीय ट्रिप्सिन पाचन के लिए प्रस्तुत किया गया, तो मेथाइलेटेड प्रोटीन का t1/2 1.31 मिनट और अनुप्रस्थ का 1.63 मिनट था। उनके t1/2 मूल्यों में अंतर MS2-RNA की उपस्थिति में बहुत अधिक था; पूर्व के लिए 2.4 मिनट और बाद के लिए 4.3 मिनट, यह इंगित करते हुए कि मेथाइलेटेड प्रजाति RNA द्वारा अनुप्रस्थ की तुलना में कम स्थिर थी। ऊपर बताई गई सभी परिणामों ने लगातार सुझाव दिया कि hnRNP प्रोटीन A1 की एकल-स्ट्रैंडेड न्यूक्लिक एसिड के प्रति बाइंडिंग-प्रॉपर्टी इसके आर्जिनिन-मेथाइलेशन के बाद महत्वपूर्ण रूप से कम हो गई। इस अवलोकन के जैविक महत्व पर चर्चा की गई है।
राजपुरोहित एट अल। (गुरु,) ने इस प्रश्न का अध्ययन किया।