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ほとんどの原核生物のシグナル伝達システムおよびいくつかの真核生物経路は、保存された二つの成分、すなわち、ヒスチジンタンパク質キナーゼと応答調節タンパク質を含むリン酸転移スキームを使用しています。環境刺激によって調節されるヒスチジンタンパク質キナーゼは、ヒスチジン残基で自己リン酸化を行い、高エネルギーのリン酸基を生成し、それが応答調節タンパク質のアスパラギン酸残基に転移されます。リン酸化は、応答を実現する関連ドメインの活性化をもたらす調節ドメインの構造変化を引き起こします。この基本的なスキームは非常に適応性が高く、数多くのバリエーションが特定のシグナル伝達システム内での最適化を提供しています。二成分タンパク質のドメインはモジュール式であり、さまざまな方法でタンパク質や経路に統合できますが、コア構造および活動は保持されています。したがって、比較的少数の代表的なタンパク質の詳細な分析は、この大規模なシグナル伝達タンパク質ファミリーを理解するための基礎を提供します。
Stock et al.(木曜日)、この問題を研究しました。
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