ビメンチンの組織はラメルリポディアの形成を調節する

ビメンチン中間フィラメント（VIF）は、移動する線維芽細胞の後方および周核領域に存在するが、ラメルリポジア領域には非フィラメント状のビメンチン粒子のみが存在する。一方、VIFネットワークは、血清飢餓状態または非運動性の線維芽細胞において細胞外周全体に広がる。血清添加やRac1の活性化により、VIFはSer-38で急速にリン酸化され、これはp21活性化キナーゼのリン酸化部位である。このビメンチンのリン酸化は、ラメルリポディアが形成される細胞表面からのVIFの解体と同時に起こる。さらに、光活性化可能なRac1の局所的誘導やビメンチン模倣ペプチド（2B2）の微小注入は、その後ラメルリポディアが形成される部位でVIFを解体する。支配的陰性変異体やサイレンシングによってビメンチンの組織が disruptedされると、極性が失われ、細胞全体を囲むラメルリポディアの形成や細胞の運動性の低下が観察される。これらの結果は、VIFとラメルリポディアの形成の間に拮抗的な関係があることを示している.