Saccharomyces cerevisiae Kyokai No. 7から分離されたアルコールアセチルトランスフェラーゼの精製、特性、及び内部ペプチド配列

アルコールアセチルトランスフェラーゼ（AATase）は、アセチルCoAによるイソアミルアルコールのエステル化を触媒します。この酵素は、Triton X-100を使用してSaccharomyces cerevisiae Kyokai No. 7のミクロソーム画分から可溶化され、その後、ポリバッファーエクスチェンジャー94（PBE94）、DEAEトヨペール、トヨペールHW60、ヒドロキシアパタイト、オクチルセファロースCL-4B、およびヘキサノール親和性カラムクロマトグラフィーの一連のクロマトグラフィー分離によって精製されました。可溶化された酵素をPBE94に置いたところ、2つの活性分画が得られました。親和性カラムクロマトグラフィー後に得られた酵素は、SDSポリアクリルアミドゲル上に単一のバンドを持ち、その分子量は約60 kDaと推定されました。この酵素はpH 8.0および25度Cで最も活性がありました。pH 7.5から8.5の範囲で安定しましたが、10度Cを超える温度では不安定でした。活性は、Cd2+、Cu2+、Zn2+、Hg2+といった重金属イオンやチオール試薬によって著しく抑制されました。アセチル-CoAのKmは0.19 mMでした。内部ペプチド配列も同定されました。