ヒトBリンパ芽球細胞からのサイトトキシックリンパ球成熟因子の均一化と部分的特性評価

インターロイキン2と相乗的に働いてサイトトキシックリンパ球を活性化させることができるサイトカインが、均一化されて精製された。このタンパク質は仮にサイトトキシックリンパ球成熟因子 (CLMF) と呼ばれ、フォルボールエステルとカルシウムイオノフォアによってリンフォカインを分泌するよう誘導されたヒトBリンパ芽球培養細胞株から単離された。古典的および高性能液体クロマトグラフィー技術を利用した精製方法により、T細胞増殖因子アッセイで特異的活性8.5 x 10(7)単位/mgのタンパク質が得られた。精製されたタンパク質のナトリウムドデシル硫酸/ポリアクリルアミドゲル電気泳動による分析により、CLMFは二硫化結合を持つ40-kDaおよび35-kDaサブユニットからなる75-kDaヘテロダイマーであることが明らかになった。2つのサブユニットのN末端アミノ酸配列を決定した結果、両方のサブユニットはいずれの既知のサイトカインとも関連しないことが明らかとなった。精製されたCLMFは、単独でヒトフィトヘマグルチニン活性化リンパ芽球の増殖を刺激し、サブオプティマルな量のインターロイキン2と併用した場合に添加的な効果を示した。さらに、精製タンパク質は少量のインターロイキン2と相乗的に作用し、リンフォカイン活性化キラー細胞の誘導を引き起こすことが示された。