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ヒストンH4のリジン16のアセチル化(H4-K16Ac)は、真核生物において一般的で可逆的な翻訳後クロマチン修飾です。このマークの構造的および機能的役割を特徴付けるために、私たちはネイティブ化学リゲーション戦略を使用して、K16で均一にアセチル化されたヒストンH4を生成しました。この修飾されたヒストンをヌクレオソーム配列に組み込むと、30ナノメートル状のコンパクトな繊維の形成が抑制され、クロマチンが繊維間相互作用を形成する能力が阻害されます。H4-K16Acは、アデノシン三リン酸を利用するクロマチン組立およびリモデリング酵素ACFがモノヌクレオソームを動かす能力も抑制し、この単一のヒストン修飾が、非ヒストンタンパク質とクロマチン繊維間の高次なクロマチン構造および機能的相互作用の両方を調節することを示しています。
Shogren‐Knaak et al.(Thu)がこの問題を研究しました。
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