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各種プロテアーゼ阻害剤の存在下でヒト胎盤膜から精製された葉酸結合蛋白の調製は、脱糖鎖化をN-グリカナーゼで行った後、SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動によりおおよそMr 28,000のシャープなバンドを示しました。脱糖鎖化されたタンパク質は、遊離型タンパク質と同等に3H葉酸を結合しました。精製されたタンパク質をスタフィロコッカスV8プロテアーゼで消化し、HPLC精製した後に得られたペプチドは配列決定されました。タンパク質調製に対する多クローン抗体が親和性精製され、胎盤cDNA発現ライブラリーのスクリーニングに使用されました。このようにして胎盤葉酸結合蛋白のフルレングスcDNAが得られ、対応するタンパク質配列が推定されました。この結果は、ペプチド配列データと合わせて、胎盤に少なくとも二つのホモログの葉酸結合蛋白が発現していることを示しており、そのうち一つはヒト母乳および鼻咽頭上皮癌（KB）細胞由来の葉酸結合蛋白と同一であるようです。得られたcDNA配列は他のタンパク質に対応しています。推定されたタンパク質配列は、切断される推定16残基のアミノ末端シグナルペプチドによって特徴付けられており、239残基のポリペプチドに至ります。成熟タンパク質は、Asn-99およびAsn-179にN結合糖鎖化の二つの潜在的な部位を持ち、八つの潜在的な分子内ジスルフィド結合、そしてトランスメンブレンドメインを形成できるカーバクシル末端の疎水性残基の伸びを示しています。このタンパク質はKB細胞の葉酸結合蛋白と68%の配列相同性を持ち、胎児の葉酸輸送タンパク質を表す可能性があります。(250語で要約終了)
Ratnamら（Sun）はこの問題を研究しました。