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酵素KIC dioxygenaseによるalpha-ketoisocaproate（KIC）からbeta-hydroxy-beta-methylbutyrate（HMB）への酸化は、これまでにラットおよびヒトの肝臓で報告されているが、通常のleucine代謝における本経路の重要性はまだ評価されていない。生体内でKICからHMBが産生されるかどうかを明らかにし、leucine代謝における本経路の重要性を推定するために、幼若な子羊および子豚を用いて一連の実験を実施した。最初の研究では、子羊にKICを一括経口投与（ボーラス投与）し、24時間にわたって血漿HMB濃度の変化をモニタリングした。KICの投与により、血漿HMBは補充4時間後に基礎濃度の2 microMから約7 microMへと増加した。第2の実験では、子羊の十二指腸内に6,6,6-2H3KICを持続注入し、標識された2H3HMBの出現を測定した。基礎条件下ではHMBの最低18%がKICに由来していたが、非標識KICを1.6 mumol.kg-1.min-1の速度で十二指腸内に注入したところ、血漿HMB濃度は2倍になり、存在するHMBの実質的に100%がKICに由来していた。第3の実験では、子豚に6,6,6-2H3leucineを持続注入した。定常状態において2H3-leucineとHMBの濃縮度はほぼ同一であり、血漿HMBがleucineのみに由来することが示された。第4の実験では、子羊と子豚の双方に毎日600 mgのHMBを静脈内注射し、尿中HMB排泄量を定量した。(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
Koevering et al. (Wed,) はこの疑問について研究した。