カスパーゼファミリープロテアーゼの基質特異性

カスパーゼファミリーは、サイトカインの成熟やアポトーシスにおける既知または疑われる役割を持つ新しいクラスの細胞内システインプロテアーゼを表します。これらの酵素は、基質のP1位置においてAspに対する嗜好性を示します。インターロイキン-1β変換酵素（ICE）ファミリーのプロテアーゼの生物学的役割の違いを明らかにするために、カスパーゼ-1、-2、-3、-4、-6、-7のP1位置を超える特異性を最小長ペプチド基質に対して詳細に調査しました。私たちは、全体的な配列アラインメントに基づくものとは異なるファミリーの機能的サブグループ化を示唆する酵素間の違いや類似点を発見しました。ICEホモログの主な特異性は、多くの観察された酵素のマクロ分子基質に対する嗜好性を説明し、それらの自然な機能の予測をサポートするために利用できます。結果はまた、最適なペプチド基質と阻害剤の設計を示唆しています。