膜結合型および分泌型免疫グロブリンの生合成。I. 同一のN末端と異なるC末端を持つ2つの異なるヒトμ鎖の翻訳産物。

膜結合型IgM（μm）のヘビーチェーンと分泌型IgM（μs）のヘビーチェーンの構造的違いが調査された。翻訳後修飾のないμ鎖の主要翻訳産物は、膜結合型および分泌型IgMの両方に陽性のヒトリンパ球様細胞株から得られたメッセンジャーRNAでプログラムされた小麦胚芽細胞フリー系で合成された。この系では、N末端シグナルペプチドを共有し、分子量とC末端アミノ酸配列の両方が異なる2つのμ鎖がコードされていた。細胞のin vivoパルスラベリングにより、粗面内因性小胞体の中間体として、これら2つの形態が同じイディオタイプを表現し、分子量とC末端配列における違いを維持していることが確認された。パルス-チェイス動力学と免疫蛍光法との相関により、一方のμ鎖はμmを表し、もう一方はμsを表す。2つの間の分子量の違いは、その主要翻訳産物のレベルで現れるため、これらの研究は、少なくともC末端の一部において、μmがμsと主要構造の違いによって区別されることを示している。