α-チューブリンの翻訳後グルタミル化

神経細胞におけるチューブリンの高い異質性は、主に翻訳後レベルで制御されている。α-チューブリンのいくつかのバリアントは、細胞を3Hアセテートまたは3Hグルタミン酸でインキュベートした後に翻訳後にラベル付けされる。放射性部分を持つペプチドは、高性能液体クロマトグラフィーによって精製された。これらのペプチドのアミノ酸分析、エドマン分解シーケンシング、および質量分析により、グルタミン酸残基（Glu445）のγ-カルボキシル基にグルタミル単位が連続的に追加される翻訳後修飾の特性が明らかになった。この修飾は、チューブリンと微小管関連タンパク質やカルシウムとの相互作用に重要なα-チューブリンの領域内に位置し、微小管ダイナミクスの調節に役割を果たす可能性がある。