原核生物のユビキチン様タンパク質修飾

原核生物は、可逆的かつ調節可能な少なくとも2つの異なる経路によって、タンパク質のリジン残基にユビキチン（Ub）様アイソペプチド結合を形成します。マイコバクテリアにおいて、Pup（原核生物ユビキチン様タンパク質）のC末端グルタミンは脱アミド化され、酵素学的にはユビキチン化とは異なるメカニズムによってタンパク質にアイソペプチド結合されますが、タンパク質をプロテアソームによる破壊のために標的化する点ではユビキチン化と類似しています。古細菌（SAMPs、小型古細菌修飾タンパク質）や熱水性細菌（TtuB、tRNA-2-チオウリジンB）のUbと異なるアミノ酸配列を持つUb折り畳みタンパク質は、共通のβ-グラスプフォールドを共有し、ユビキチン化と比較して流線型のメカニズムによってもアイソペプチド結合を形成します。SAMPsとTtuBは、タンパク質の修飾だけでなく、tRNAのチオリル化およびモリブデンピルビン生合成に関連する硫黄転移経路に機能する小さなグループのUb-foldタンパク質のメンバーであることが判明しています。これらの多機能性Ub-foldタンパク質は、最も古いUb様タンパク質修飾因子のいくつかであると考えられています。