マグネシウム結合型CheYの構造と細菌走化性におけるリン酸転移のメカニズム

細菌の走化性応答調節タンパク質であるCheYは、リン酸化で活性化されるスイッチとして機能し、関連するエフェクタードメインの活動を調節するシグナル伝達タンパク質の大きなファミリーを代表するものです。これらの調節因子は、エフェクターの活動を制御する金属イオン依存性のリン酸転移および脱リン酸反応を触媒します。Salmonella typhimurium CheYの結晶構造は、活性部位にMg2+が結合している場合とそうでない場合で決定され、1.8Åの分解能で精製されました。金属結合型と金属フリーのCheYの全体的な構造は類似していますが、応答調節因子ファミリーの最も保存された3つの残基を含む活性部位内で有意な再配置が発生します。応答調節ドメインの活性部位におけるカルボキシレート側鎖のクラスターの保存は、触媒に不可欠な二価金属イオンを配位する役割によって合理化することができます。Mg2+の配位幾何学は、リン酸転移のメカニズムに関する洞察を提供します。