ラットDNAポリメラーゼβの結晶構造：共通ポリメラーゼ機構の証拠

ラットDNAポリメラーゼベータ（pol beta）の31キロダルトンの触媒ドメインと全体の39キロダルトン酵素の構造が、それぞれ2.3および3.6オングストロームの分解能で決定された。31キロダルトンのドメインは、指、手のひら、親指のサブドメインで構成され、Escherichia coli DNAポリメラーゼIのクレノウ断片、HIV-1逆転写酵素、バクテリオファージT7 RNAポリメラーゼのポリメラーゼドメインに似たDNA結合チャネルを形成している。アミノ末端の8キロダルトンのドメインは、柔軟なヒンジによって指のサブドメインに接続されている。すべてのポリメラーゼ配列に見られ、触媒活性に関与する2つの不変アスパラギン酸は、構造的には類似しているがトポロジー的には異なる手のひら内で同じ幾何学的配置を持ち、ポリメラーゼが共通のヌクレオチジル転送機構を維持しているか、あるいは再び進化させた可能性を示している。ポリメラーゼβ内のMn2+およびデオキシアデノシン三リン酸の位置は、不変アスパラギン酸の金属イオンおよびデオキシヌクレオシド三リン酸結合における役割を確認している。