選択された脊椎動物コラーゲン由来のグリコペプチドに関する比較研究

要約 鯉の浮袋、モルモットの皮膚、およびヒトの皮膚コラーゲンからのグリコペプチドは、順次コラーゲナーゼ-トリプシン消化によって調製された。セファデックス G-25によるゲルろ過により、親コラーゲンに存在するほとんどのヒドロキシリジン-グリコシドを含む低分子量フラクションを分離することができた。このフラクションをダウエックス 50X-8 イオン交換カラムに適用すると、各コラーゲン特有の独特なグリコペプチドパターンが一貫して得られた。以前に溶解性モルモット皮膚コラーゲンの消化物において特性評価されたグリコヘキサペプチド Gly-Met-Hyl (Gal-Glc)-Gly-His-Argは、調査された3つのコラーゲンすべてにおいて有意な量が見つかったが、鯉とヒトのコラーゲンはそれぞれ追加の主要なグリコペプチドを示した。アミノ酸配列を確立するために引き算エドマン法が使用され、炭水化物側鎖の組成と結合様式を確認するためにアルカリ加水分解が用いられた。鯉の浮袋コラーゲンから分離された主要なグリコペプチドは Gly-Ile-Hyl(Gal-Glc)-Gly-His-Arg であり、ヒト皮膚コラーゲンから分離されたユニークなグリコペプチドの構造は Gly-Phe-Hyl(Gal-Glc)-Gly-Ile-Arg であった。フィブリルの組織化における炭水化物側鎖の可能な役割について議論されている。