ヒト赤血球膜からの(Ca2+-Mg2+)-ATPaseのカラモジュリン親和性カラムを使用した精製。

ヒト赤血球膜からの(Ca2+-Mg2+)-ATPaseはトリトンX-100に溶解され、ホスファチジルセリンの存在下でカラモジュリン親和性クロマトグラフィーカラムで精製され、酵素の不活性化を制限しました。酵素は元のゴーストと比較して少なくとも150倍精製され、特定の活性は3.8 μmol·mg^-1·min^-1を示しました。ナトリウムドデシル硫酸−ポリアクリルアミドゲルでは、約125,000の分子量に相当する位置に1つの主要なバンドが見られ、メジャーの11%に相当する位置には205,000に相当する小バンドが存在しました。精製された準備物を32P-ATPとインキュベートすると、両方のバンドがその質量に応じてリン酸化され、両者が精製ATPaseの活性型であることを示唆しました。