ヒトリゾチームのノーマルモード解析：二つのドメインの相対運動の研究と調和運動の特性化

ヒトリゾチームのノーマルモード解析が室温で実施されました。ヒトリゾチームは、活性部位の裂け目によって分けられた二つのドメインからなる酵素であり、その運動は生物学的機能に関連していると考えられています。この運動はヒンジの曲がり運動として説明されています。McCammonらはヒンジの曲がり運動の特性を特定しましたが、彼らはヒンジ軸の事前知識を仮定しました。本研究では、この仮定から自由な方法を提案し、ノーマルモード解析によって得られた二つのドメインの非水素原子間の距離の変化パターンと最もよく一致するヒンジ軸と二乗平均平方根（rms）回転角を決定します。我々が見つけたヒンジ軸は以前に特定されたものとは著しく異なり、概ねC alpha 55とC alpha 76を通り、すなわち第二ドメインのベータシートの基部に位置しています。回転角のrms値も以前のものの二倍である3.37度です。このヒンジの曲がり運動はヒトリゾチームのダイナミクスのかなり良い近似値を提供し、最低周波数のノーマルモードがこのヒンジの曲がり運動に支配的な寄与をしていることが示されています。裂け目内の残基のアクセス可能な表面積の研究は、この運動がこれらの残基の溶媒へのさらなる露出を生じさせないことを明らかにしています。熱励起状態の特性化（ポテンシャルエネルギー面の調和性の仮定のもとで）が、原子のパッキングのトポロジーの概念を使用して行われました。この仮定のもとで、熱的変動は原子パッキングのトポロジーのわずかな変化のみを引き起こし、したがってタンパク質のほぼ弾性変形につながります。