インスリンおよび成長因子の細胞内ターゲットであるPHAS-Iの分子クローニングと組織分布。

インスリンおよびタンパク質チロシンキナーゼ受容体を介して信号を送るいくつかの成長因子の作用は、主要な細胞内タンパク質のリン酸化の増加を伴うと考えられていますが、下流のリン酸化タンパク質は比較的少数しか同定されていません。本報告では、ラット脂肪細胞におけるインスリン刺激下で最も顕著なリン酸化タンパク質の1つをコードするcDNAについて説明します。このcDNAはPHAS-Iと指定される117のアミノ酸からなるタンパク質をコードしています。in vitroで翻訳され、SDS/PAGEにかけられると、PHAS-Iは異常に移動し、見かけの分子量は21,000です。予測されるアミノ酸組成は興味深く、PHAS-Iタンパク質の約45%がセリン、スレオニン、プロリン、グリシンの4つのアミノ酸によって占められています。PHAS-I遺伝子はさまざまな組織で発現していますが、mRNAの最も高いレベルは脂肪と骨格筋に存在し、これらはインスリンに最も応答する組織です。PHAS-Iの塩基配列と推定されるアミノ酸配列は、報告されたものとは異なっており、ホモロジースクリーニングではタンパク質の機能に関する手がかりは得られませんでした。しかし、その組織分布およびインスリン応答によりリン酸化されるという事実から、PHAS-Iはインスリン作用において重要であると推測します。