Molecular Structure of Human Seminal Coagulum: The Role of Disulfide Bonds

Molekularstruktur des Sperma-Koagulums. Die Rolle der Disulfid-Banden Mittels der Natrium-dodecyl-Sulfat-Polyacrylamid-Platten-Gel-Elektrophorese in Gegenwart von 100 mM 2-Mercapto-Aethanol ergab sich im frisch ejakulierten Sperma beim Menschen das Vorhandensein von zwei größeren Protein-Banden von 72 und 55 kd. Während der Verflüssigung des Samens verminderten sich diese beiden Banden zu zwei Niedermolekulargewicht-Proteinen von 10–15 kd. Bei Fehlen von 2-Mercapto-Aethanol wurden größere Proteine wie solche von 243, 221 und 195 kd erhalten, die durch die Wirkung von Sulfhydryl-Reduktions-Agens in 72 und 55 kd Proteine umgewandelt werden konnten. Die Verflüssigung war in Gegenwart von 2-Mercapto-Aethanol verlängert. Diese Ergebnisse bedeuten, daß einer der Faktoren, der bei der Bildung des menschlichen Spermakoagulums beteiligt ist, eine Disulfid-Verkettung zwischen den Proteinen von 72 und 55 kd darstellt.