強力な好中球刺激活性を有するヒトリンパ球由来ペプチドの精製および部分的生物学的特徴付け。

新しい好中球活性化ペプチドが、ミトゲン刺激を受けたヒトTリンパ球調製物の上清から検出されました。このケモタクシンは、順次ゲルG-75透過クロマトグラフィー、ワイドポア逆相 (RP-8) HPLC、サイズ排除HPLC、逆相 (RP-18) HPLCにより明らかに均一な状態に精製されました。このリンパ球由来の好中球活性化ペプチド（LYNAP）の追加の特徴付けは、逆相HPLCおよびサイズ排除HPLCにおいて単一のピークを示しました。非還元条件下でのSDS-PAGEでは、10 kDaにおいて単一のラインが明らかになりました。LYNAPは好中球の走化性を刺激し (ED50は3 +/- 3 ng/ml)、好中球の化学運動性 (ED50は2 +/- 2 ng/ml) を誘発し、シトカラシンBで前処理されたヒト好中球の脱顆粒を引き起こしました (ED50は20 ng/ml)。純化されたヒト単球においては、LYNAPに対する100 ng/mlまでの用量に対する走化的反応は検出されず、これは以前他の研究者によって記述されたリンパ球由来単球ケモタクティック因子と非同一であることを示しています。LYNAPは、最近発見された単球由来の好中球活性化ペプチド (MONAP) と生化学的および生物学的類似性を示します。さらに、脱感作実験により、LYNAPとMONAPの間に交差非活性化が見られましたが、これら2つのケモタクティックペプチドと他のよく特徴付けられた多核白血球ケモタクシンの間では見られませんでした。例えば、C5a、FMLP、ロイコトリエンB4、または血小板活性化因子との間です。この発見は、両方のケモタクシン、MONAPとLYNAPの構造的同一性または相同性を示唆しています。