ヒト補体因子Bのゼイモゲンの完全な一次構造。

補体因子Bの全アミノ酸配列が、タンパク質およびDNA配列決定戦略を組み合わせて確立されました。ゼイモゲンは739アミノ酸からなり、4つのアスパラギン酸結合の炭水化物部位を持ち、独立した二硫化結合を有するNH2-およびCOOH末端領域を持っています。触媒サブユニットであるBbは、259アミノ酸を含む特異なセリンプロテアーゼで、古典的なセリンプロテアーゼのいずれにも含まれていません。このBbフラグメントの領域は、C3bの補因子結合ドメインとして機能することが提案されています。Baフラグメントには、プロトロンビンおよびプラスミノーゲンの「クリンゲル」領域とは無関係な内部配列の相同性の3つの領域が含まれており、Bゲノムの独立した進化を示唆しています。Bの活性部位の配列は、分子モデルとしてキモトリプシンおよびトリプシンの三次元構造を用いてセリンプロテアーゼと整列されました。Bの仮説的モデル内の3つの部分は、アミノ酸配列と予測構成の両方で全ての既知のセリンプロテアーゼと顕著に対照的です。これらの「変化した」領域がC3コンバターゼの触媒領域の形成に少なくとも一部寄与することが示唆されています。