ヒトγM-免疫グロブリンのグリコペプチドの構造

要約 ウォルデンストロームのマクログロブリン血症の患者から得られたγM-免疫グロブリンから、5種類の異なるグリコペプチドを表す7つのグリコペプチド画分が分離されました。2つのグリコペプチドは、モル比7:2でマンノースおよびN-アセチルグルコサミン残基のみを含んでいましたが、他の3つのグリコペプチドは、モル比1:2:3から4:4から4.5:0.5でシアル酸、ガラクトース、マンノース、N-アセチルグルコサミン、およびフコースを含んでいました。4つのグリコペプチドのオリゴ糖部分の構造は次のように調査されました。精製されたグリコシダーゼを用いたオリゴ糖鎖の逐次酵素分解により、糖の配列を決定するのに役立ちました。糖間の結合は、系列的な過ヨウ素酸酸化およびグリコペプチドのメチル化によって確立され、その後、ガスクロマトグラフィーおよび質量分析によりメチル化された糖のアルジトールアセテート誘導体の同定によって確認されました。メチル化データは、マンノースおよびN-アセチルグルコサミン残基のみを含む1つのオリゴ糖ユニットにおけるミクロヘテロジェネイティの存在を示しました。また、フコースおよびシアル酸残基の完全な補完が欠けているより複雑なオリゴ糖ユニットの外側の枝でもミクロヘテロジェネイティが示されました。4つのグリコペプチドの部分構造が提案されています。