L-selectinの細胞質ドメインを介した白血球のロールと高内皮静脈への接着の調節。

L-selectin（白血球接着分子1/MEL-14）は、選択的細胞接着分子ファミリーのメンバーであり、炎症の部位での内皮に対する白血球のロールと接着を仲介します。さらに、L-selectinは末梢リンパ節の高内皮静脈（HEV）へのリンパ球の結合も仲介します。 L-selectinの細胞質ドメインのアミノ酸配列のヒトとマウス間での強い保存性は、この領域の重要な役割を示唆しています。 L-selectinの約17アミノ酸からなる細胞質ドメインからCOOH末端の11アミノ酸を削除すると、in vitroの凍結切片アッセイでHEVへのリンパ球の結合が排除され、さらに外部化されたラットの腸間膜静脈において白血球のロールも消失しましたが、L-selectinのレクチン活性には影響を与えませんでした。アクチン微小フィラメントを破壊するシトカラシンBで細胞を前処理すると、糖質認識に影響を与えることなく接着も排除されました。したがって、L-selectinの細胞質ドメインは、リガンド認識に依存せず、細胞骨格の相互作用や/または受容体の親和性を制御することで、内皮への白血球接着を調節します。