二酸素が単核銅に対してエンドオンで結合する前触媒酵素複合体

銅活性部位は二酸素の酵素活性化において重要な役割を果たします。私たちは、酵素ペプチジルグリシン-αヒドロキシ化モノオキシゲナーゼ（PHM）の中で、酸素の存在下で徐々に基質とアスコルビン酸に浸されたタンパク質結晶を凍結させることによって銅-二酸素複合体を捕らえました。この前触媒複合体のX線結晶構造は、1.85オングストロームの解像度で決定され、酸素が酵素内の一つの銅にエンドオン幾何学的に結合していることを示しています。この構造を考慮すると、二酸素はPHM反応の電子移動および水素抽出ステップに直接関与している可能性があります。これらの洞察は、ドパミンベータ-モノオキシゲナーゼのような他の銅酸素活性化酵素や、生体模倣的複合体の設計にも適用できるかもしれません。